Ejemplos de isotipos

cambio de isotipo

En los mamíferos, los anticuerpos se clasifican en cinco clases principales o isotipos: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Se clasifican según la cadena pesada que contienen: alfa, delta, épsilon, gamma o mu, respectivamente. Se diferencian en la secuencia y el número de dominios constantes, la estructura de bisagra y la valencia del anticuerpo. Las cadenas ligeras de los anticuerpos se dividen en dos clases en los mamíferos, kappa y lambda, siendo las cadenas ligeras kappa las más comunes de las dos. Aunque son relativamente diferentes en cuanto a la secuencia de la proteína, comparten una estructura y una función similares.

La IgM representa el 5-10% del conjunto de inmunoglobulinas y es el anticuerpo predominante en la respuesta inmunitaria primaria (1). A diferencia de la IgG, la IgM no contiene una región bisagra, pero sí un dominio constante adicional y una pieza de cola de 18 aminoácidos en el extremo carboxi, que contiene una cisteína y participa en la multimerización de la molécula. Se representa clásicamente como un pentámero de la estructura básica de cuatro cadenas unidas por una cadena J, pero también puede existir en una forma hexamérica sin la cadena J (2) y como monómero en la superficie de las células B. La IgM soluble es superior a 1 MDa y, por lo tanto, debido a su tamaño, se limita en gran medida a la reserva intravascular.

control de isotipos

Métodos de isotipado y caracterización de anticuerposVer NavegaciónEl cribado de anticuerpos, la titulación y el isotipado son pasos importantes en el proceso y en la prueba final de anticuerpos en cualquier proyecto de producción de anticuerpos a medida. Estas pruebas proporcionan la información necesaria para decidir qué animales inmunizados o líneas celulares seleccionar y continuar, qué diluciones y reactivos secundarios deben utilizarse en aplicaciones específicas, y cómo puede purificarse eficazmente el anticuerpo.Este artículo revisa estos métodos de caracterización de anticuerpos.Contenido de la páginaVer y seleccionar productos

Antes de poder etiquetar anticuerpos con éxito y de forma reproducible o utilizarlos en inmunoensayos, el investigador debe determinar con precisión la concentración y el título funcional de los anticuerpos purificados. La «concentración de anticuerpos» y el «título de anticuerpos» tienen diferentes significados: Dependiendo de los métodos de purificación que se hayan utilizado para una muestra, sólo un cierto porcentaje de la concentración total de proteínas medida o de la concentración total de anticuerpos comprenderá anticuerpos intactos, activos y que se unen al antígeno. La concentración de anticuerpos puede estimarse utilizando un ensayo general de proteínas o un método específico de inmunoglobulina (véase los ensayos de microaglutinación más adelante). Medir el título suele significar determinar la dilución funcional de una muestra de anticuerpos necesaria para alcanzar el rango de detección deseado en un ensayo dado, como el ELISA. El cribado mediante ELISA (ya comentado) proporciona intrínsecamente cierta información sobre el título (especialmente si se han probado varias diluciones de muestras). Sin embargo, la estructura y el formato específicos del ensayo de cribado no suelen corresponder a la aplicación final para la que se produce el anticuerpo.

isotipos y funciones de los anticuerpos

La IgG es el anticuerpo circulante más abundante, constituyendo el 80% del total de anticuerpos y el 75% del que se encuentra en el suero. La IgG proporciona la mayor parte de la inmunidad basada en anticuerpos contra los patógenos. La IgG puede dividirse en 4 sub-isotipos, cada uno con su propia función efectora.

La IgA es un anticuerpo dimérico presente en las secreciones de las mucosas del tracto respiratorio, gastrointestinal y urogenital, en la saliva, las lágrimas, el sudor y la leche, así como en el suero. La IgA protege las superficies de las mucosas neutralizando las toxinas bacterianas e inhibiendo la adhesión a las células epiteliales. La IgA puede dividirse en dos sub-isotipos.

La IgM es el anticuerpo más grande, con cinco estructuras Y unidas por sus regiones Fc en una configuración circular. La IgM se expresa en la superficie de los linfocitos B y está presente en el suero, constituyendo aproximadamente el 10 % de los anticuerpos en la sangre.

Durante el cambio de anticuerpo, la porción Fc de la cadena pesada del anticuerpo cambia de un isotipo o clase a otro. Dado que la región Fab, y por tanto la especificidad del antígeno, sigue siendo la misma, el cambio de isotipo permite un cambio en la capacidad del anticuerpo para interactuar con diferentes moléculas efectoras del sistema inmunitario. La recombinación del cambio de clase es un mecanismo biológico que se produce en las células B activadas, desencadenado por las citocinas.El isotipo generado depende de las citocinas presentes en el entorno de las células B. El cambio de clase puede reducir o potenciar las funciones efectoras, que incluyen la citotoxicidad dependiente del complemento (CDC), la citotoxicidad celular dependiente de anticuerpos (ADCC) y la fagocitosis celular dependiente de anticuerpos (ADCP).

isotipoinmunología

Existen 5 tipos de regiones constantes de cadena pesada en los anticuerpos (inmunoglobulina) y, según estos tipos, se clasifican en IgG, IgM, IgA, IgD e IgE. Se distribuyen y funcionan de forma diferente en el organismo.

La IgG es el principal anticuerpo de la sangre y tiene una gran capacidad para unirse a las bacterias y las toxinas, por lo que adquiere un papel importante en el sistema de defensa biológica. Es el único isotipo que puede atravesar la placenta, y la IgG transferida desde el cuerpo de la madre protege al recién nacido.

La IgM está formada por cinco unidades de estructuras básicas en forma de Y y se distribuye principalmente en la sangre. Producida en primer lugar tras la invasión de patógenos por las células B, la IgM desempeña un papel clave en la defensa inicial del sistema inmunitario para proteger el organismo.

Mientras que en la sangre, la IgA está presente principalmente como monómeros (la forma de una sola Y), pero forma dímeros (una combinación de 2 Y) en secreciones como el líquido intestinal, la secreción nasal y la saliva, para evitar la invasión bacteriana de una membrana mucosa. También está presente en la leche materna y protege el tracto gastrointestinal de los recién nacidos de las infecciones bacterianas y virales.

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